Aminosyrer og proteiner er mellomproduktene som går fra mineralverdenen til levende materie.
Som navnet antyder, er aminosyrer bifunksjonelle organiske stoffer: det vil si, de består av aminofunksjonen (-NH2) og karboksylfunksjonen (-COOH); de kan være a, p, y, etc., avhengig av stillingen okkupert av aminogruppen med hensyn til karboksylgruppen:
 |  |  |
| a-aminosyre | p-aminosyre | y-aminosyre |
Biologisk viktige aminosyrer er alle a-aminosyrer.
Proteinstrukturer består av tyve aminosyrer.
Som det fremgår av de generiske strukturer som er vist ovenfor, har aminosyrene alle en felles del og en annen del som karakteriserer dem (representert generisk med R) .
Av de tjue aminosyrene er nitten sin optisk aktive (avviker polarisert lys).
De fleste aminosyrer har bare en aminogruppe og en karboksyl så de kalles nøytrale aminosyrer ; de som har en ekstra karboksyl, kalles syre aminosyrer mens de med en ekstra aminogruppe er basale aminosyrer .
Aminosyrer er krystallinske faste stoffer og har god oppløselighet i vann.
Mangelen på noen aminosyrer i dietten bestemmer alvorlige endringer i utviklingen; Faktisk er den menneskelige organismen ikke i stand til å syntetisere noen aminosyrer som nettopp kalles essensielle (de må bli introdusert med dietten), mens det i seg selv kun kan produsere noen aminosyrer (de ikke-essensielle).
En av sykdommene som skyldes mangel på essensielle aminosyrer er den som kalles kwashiorkor (ord som kommer fra en afrikansk dialekt som oversatt betyr "første og andre"); denne sykdommen påvirker den førstefødte, men etter fødselen av det andre barnet fordi den første savner morsmelk som inneholder riktig proteininntak. Denne sykdommen er derfor utbredt blant underernærte populasjoner og fører til diaré, mangel på appetitt som fører til en progressiv svekkelse av organismen.
Som nevnt er naturlige aminosyrer, med unntak av glycin (det er en a-aminosyre med hydrogen istedenfor R- gruppen og er den minste av vindene), har optisk aktivitet på grunn av tilstedeværelsen av minst ett asymmetrisk karbon. I naturlige aminosyrer er den absolutte konfigurasjonen av det asymmetriske karbonet som bare aminogruppen og karboksylgruppen tilhører, tilhørende L- serien;
D-aminosyrer går aldri inn i strukturen av et protein.
Vi husker at:
DNA ---- transkripsjon → m-RNA ---- oversettelse → protein
Transskripsjon er i stand til å kode som L-aminosyrer; D-aminosyrer kan finnes i ikke-proteinstrukturer (f.eks. I bakterienes forsidevegg: i bakterier er det ingen genetisk informasjon å ha D-aminosyrer til en beskyttende rolle, men det er genetisk informasjon for enzymer som tar vare på den bakterielle beleggveggen).
La oss gå tilbake til aminosyrene: Den forskjellige strukturen i R-gruppen definerer de individuelle egenskapene til hver aminosyre og gir et spesifikt bidrag til egenskapene til proteiene.
Det ble derfor antatt å dele aminosyrer i henhold til arten av R-gruppen:
Polare men ikke ladede aminosyrer (7):
Glycin (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
treonin
Threonine har to symmetriksentre: i naturen finnes kun treonin 2S, 3R.
Threonin er en essensiell aminosyre (ikke å forveksles med uunnværlig: alle aminosyrer er uunnværlige), så det må tas med dietten, som spiser matvarer som inneholder det fordi, som allerede sagt, i menneskets celler, er det ingen genetisk arv Kunne produsere denne aminosyren (denne arven er tilstede i mange planter og bedre).
Hydroksylgruppen av serin og treonin kan forestres med en fosforylgruppe (oppnåelse av fosfoserin og fosfotreonin), denne prosessen kalles fosforylering ; fosforylering brukes i naturen til å oversette signaler mellom innsiden og utsiden av cellen.
Cystein (R = HS-CH2-)
Cysteinsulfhydryl er lettere protonabelt enn serinhydroksyl: Svovel og oksygen er begge fra den sjette gruppen, men svovel er lettere oksyderbar fordi den er større.
Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-substituert benzenring
Når det gjelder serin og treonin, kan hydroksylet foresteres (fosforylert).
Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Ikke-polare aminosyrer (8)
har hydrofobe sidegrupper; I denne klassen skiller vi ut:
Aliphatics :
Alanin (R = CH3-)
Valine (R = (CH3) 2-CH-) essensielt
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essensielt
Isoleucin (R =
Metionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) essensielt
Cellemembranene består av et lipid-dobbeltlag med proteiner forankret takket være deres hydrofob karakter, derfor inneholder de alanin, valin, isoleucin og leucin. Methionin, derimot, er en aminosyre nesten alltid tilstede i små mengder (ca. 1%).
Proline
Aromatics :
Fenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: essensielt monosubstituert benzen
Tryptofan (R =
Disse to aminosyrene, som er aromatiske, absorberer strålingen av den nærmeste ultrafiolett (ca. 300 nm); derfor er det mulig å utnytte UV spektrofotometri teknikken for å bestemme konsentrasjonen av et kjent protein som inneholder disse aminosyrene.
Aminosyrer med ladning (5)
Til gjengjeld utmerker de seg i:
Sure aminosyrer (som har polare rester med negativ ladning ved pH 7) er slike fordi de er i stand til å gi en positiv ladning H +:
Glutaminsyre (R =
Disse aminosyrene stammer henholdsvis fra asparagin og glutamin; alle fire eksisterer i naturen, og dette betyr at det er spesifikk informasjon for hver av dem, det vil si at det er en triplett av baser i DNA som koder for hver av dem.
Grunnleggende aminosyrer (som har polare rester med positiv ladning ved pH 7) er slike fordi de kan akseptere en positiv ladning H +:
Lysin (R =
Arginin (R =
Histidin (R =
Det finnes proteiner der det finnes derivater av aminosyrer i sidekjedene: for eksempel kan fosfoserin være tilstede (det finnes ingen genetisk informasjon som koder for fosfoserin, bare det for serin); fosfoserin er en post-translationell modifisering: etter at proteinsyntese har skjedd
DNA ---- transkripsjon → m-RNA ---- oversettelse → protein
slike posttranslasjonelle modifikasjoner kan forekomme på proteinets sidekjeder.
Se også: Protein, en titt på kjemi
