2, 3 difosfoglyseratet (2, 3 DPG) er en forbindelse avledet fra et mellomprodukt av glykolyse; Den konsentrerer seg spesielt på erytrocytnivået, siden de røde blodceller - er uten megokondrier - utnytter den anaerobe laktatmetabolismen (homolaktisk gjæring av glukose) for å oppnå energi.
Hemoglobin er et tetramerisk protein, som dannes av fire underenheter, to alfa og to beta, som hver består av en proteindel (globin) og en EME (protesgruppe som binder oksygen). 2, 3-difosfoglyserat fester seg til Betakjeder ved å komprimere dem og redusere affiniteten til hemoglobin for oksygen.
Bindingen av 2, 3 DPG til hemoglobin oppstår når den er i den deoksygenerte formen, mens den er oppløst i lungen fra bindingen av hemoglobin til oksygen. Faktisk når hemoglobin når vevene, er β-kjedene de første til å gi opp oksygen og dette tapet innebærer en forskyvning av monomerer fra midten. Når det indre hydrofile hulrom åpner, kommer DPG inn og binder seg til de tetramerdannende heteropolare bindingene mellom dets negativt ladede grupper og lysin- og histidinrester av beta-kjedene, positivt ladet. Den således stabiliserte strukturen kan også frigjøre oksygen av de to a-kjedene. I lungene finner imidlertid omvendt prosess sted; Ved høyt oksygentrykk er a-kjedene de første til å binde den, og DPG'et blir "presset" og utvist fra tetrameret, noe som gjør det mulig å lage en lettere oksygen-kjede-p-binding.
2, 3-bisfosfoglyseratet kan ikke binde seg til fosterhemoglobin, siden denne molekylen er blottet for B-kjedene som 2.3 DPG trekker sin link til. Dette forklarer den større affiniteten for oksygen av føtale hemoglobin sammenlignet med moderens hemoglobin, en egenskap som gjør at føtale blodet kan ekstrahere oksygen fra mors blod.
