fysiologi

Hemoglobin og Bohr effekt

Struktur og funksjoner

Hemoglobin er et metalloprotein inneholdt i røde blodlegemer, som er ansvarlig for å transportere oksygen i blodet. Faktisk er oksygen bare moderat løselig i vann; Derfor er mengdene oppløst i blodet (mindre enn 2% av totalen) ikke tilstrekkelig til å tilfredsstille de metabolske krav til vevet. Behovet for en bestemt transportør er derfor tydelig.

I sirkulasjonsstrømmen kan oksygen ikke binde direkte og reversibelt til proteiner, slik det er tilfelle for metaller som kobber og jern. Ikke overraskende finner vi i midten av hver protein-underenhet av hemoglobin, innpakket i et proteinhull, den såkalte protese gruppen EME, med et metallisk hjerte representert ved et jernatom i oksydasjonstilstanden Fe2 + (redusert tilstand), som binder oksygen reversibel.

Blodanalyse

  • Normale hemoglobinverdier i blodet: 13-17 g / 100 ml

I kvinner er verdiene i gjennomsnitt 5-10% lavere enn hos menn.

Mulige årsaker til høyt hemoglobin

  • polycytemi
  • Utvidet opphold i høyde
  • Kroniske lungesykdommer
  • hjertesykdom
  • Bloddoping (bruk av erytropoietin og derivater eller stoffer som etterligner sin virkning)

Mulige årsaker til lavt hemoglobin

  • anemi
  • Jernmangel (sideropenia)
  • Rikelig blødning
  • Kreftsvulster
  • graviditet
  • talassemi
  • Burns

Oksygeninnholdet i blodet er derfor gitt av summen av den lille mengden oppløst i plasmaet med fraksjonen bundet til hemoglobinjernet.

Mer enn 98% av oksygen til stede i blodet er knyttet til hemoglobin, som igjen sirkulerer i blodstrømmen allokert i de røde blodcellene. Således, uten hemoglobin, kunne erytrocyter ikke oppfylle sin funksjon av å bære oksygen i blodet.

Med tanke på den sentrale rollen til dette metallet, krever syntesen av hemoglobin et tilstrekkelig inntak av jern med dietten. Om lag 70% av jernet i kroppen er faktisk innelukket i EME-gruppene av hemoglobin.

Hemoglobin består av 4 underenheter som strukturelt ligner myoglobin *.

Hemoglobin er et stort og komplekst metalloprotein, kjennetegnet ved fire kuleformede proteinkjeder innpakket rundt en EME-gruppe inneholdende Fe2 +.

For hvert hemoglobinmolekyl finner vi derfor fire EME-grupper innpakket av den relative kuleformede proteinkjeden. Siden hvert hemoglobinmolekyl er fire jernatomer, kan hvert hemoglobinmolekyl binde seg til fire oksygenatomer i henhold til reversibel reaksjon:

Hb + 4O 2 ← → Hb (O2) 4

Som det er kjent for de fleste, er hemoglobins oppgave å ta oksygen fra lungene, slippe det ut til cellene som trenger det, ta karbondioksid fra dem og slipp det ut i lungene der fytoen begynner igjen.

Under gjennombrudd av blod i lungalveoliens kapillærer binder hemoglobin oksygen til seg selv, som etterfølgende gir til vevene i perifer sirkulasjon. Denne utvekslingen foregår fordi oksygenbindingene med EME-gruppen jern er labile og følsomme for mange faktorer, hvorav det viktigste er spenningen eller partialtrykket av oksygen.

Oksygenbindende til hemoglobin og Bohr effekt

I lungene øker plasma-oksygenspenningen på grunn av diffusjonen av gassen fra alveolene til blodet (↑ PO2); denne økningen får hemoglobin til å binde seg til oksygen; Det motsatte skjer i perifert vev, hvor konsentrasjonen av oppløst oksygen i blodet reduseres (↓ PO2) og øker partialtrykket av karbondioksid (↑ CO2); Dette forårsaker at hemoglobin frigjør oksygen ved å lade seg selv med CO2. Ved å forenkle konseptet til maksimum, er mer karbondioksid tilstede i blodet, og mindre oksygen forblir bundet til hemoglobin .

Selv om mengden fysisk oppløst oksygen i blodet er svært lavt, spiller det derfor en grunnleggende rolle. Faktisk påvirker denne mengden sterk bindingsstyrken mellom oksygen og hemoglobin (i tillegg til å representere en viktig referanseverdi ved regulering av lungeventilasjon).

Sammendrag av helheten med en graf øker mengden oksygen knyttet til hemoglobin i forhold til pO2 etter en sigmoidkurve:

Det faktum at platu-regionen er så stor plasserer en viktig sikkerhetsmargin ved maksimal metning av hemoglobin under passasjen i lungene. Selv om pO2 på alveolar nivå er normalt lik 100 mm Hg, observerer vi faktisk også et partialtrykk av oksygen som er 70 mmHg (typisk forekomst av noen sykdommer eller permanent ved høy høyde), prosentandelen mettet hemoglobin forbli nær 100%.

I området med maksimal helling, når partiell spenning av oksygen faller under 40 mmHg, faller evnen til å hemoglobin til å binde oksygen brått.

I hvilevilkår er PO2 i intracellulære væsker ca. 40 mmHg; I denne sammenheng diffunderer oksygen oppløst i plasma på grunn av gasslovene mot vevene dårligere enn O2 ved å krysse kapillærmembranen. Følgelig faller plasmaspenningen til O2 ytterligere, og dette favoriserer frigjøring av oksygen fra hemoglobin. Under en intens fysisk innsats dråper oksygenspenningen i vevet til 15 mmHg eller mindre, slik at blodet er sterkt tømt for oksygen.

For det som er sagt, i hvilevilkår etterlater en viktig mengde oksygenert hemoglobin vevene, som er gjenværende tilgjengelig ved behov (for eksempel for å møte en plutselig økning i metabolisme i enkelte celler).

Den kontinuerlige linjen som vises i bildet ovenfor kalles hemoglobin-dissosiasjonskurven; Det bestemmes typisk in vitro ved pH 7, 4 og ved en temperatur på 37 ° C.

Bohr-effekten har konsekvenser både på inntak av O2 på lungeneivået og ved frigjøring på vevsnivå.

Hvor det er mer oppløst karbondioksid i form av bikarbonat, frigjør hemoglobinet oksygen lettere og blir ladet med karbondioksid (i form av bikarbonat).

Den samme effekten oppnås ved å surgjøre blodet: jo mer blodets pH avtar og jo mindre oksygen forblir bundet til hemoglobin; ikke ved en tilfeldighet, i blodet er karbondioksidet oppløst hovedsakelig i form av karbonsyre, som dissocierer.

Til ære for oppdageren er effekten av pH eller karbondioksid på oksygendissociasjon kjent som Bohr-effekten.

Som forventet, i et surt miljø, frigjør hemoglobinet oksygen lettere, mens i et grunnleggende miljø er bindingen med oksygen sterkere.

Blant andre faktorer som er i stand til å modifisere affiniteten til hemoglobin for oksygen, husker vi temperaturen. Spesielt reduseres affiniteten til hemoglobin for oksygen med økende kroppstemperatur. Dette er spesielt fordelaktig i løpet av vinter- og vårmånedene, siden temperaturen i pulmonalt blod (i kontakt med luften i det ytre miljø) er lavere enn det som er nådd på vevnivået, hvor utslipp av oksygen derfor tilrettelegges .

2, 3 difosfoglyserat er et mellomprodukt av glykolyse som påvirker hemoglobins affinitet for oksygen. Hvis dens konsentrasjoner i den røde blodcellen øker, reduseres hemoglobins affinitet for oksygen, og dermed letter frigjøringen av oksygen til vevet. Ikke ved en tilfeldighet øker erytrocytkonsentrasjonene av 2, 3 difosfoglyserat, for eksempel i anemi, i kardiovaskulær insuffisiens og under oppholdet i høyt underlag.

Generelt er effekten av 2, 3-bisfosfoglyserat relativt langsom, spesielt når det sammenlignes med den raske responsen på endringer i pH, temperatur og partialtrykk av karbondioksid.

Bohr-effekten er svært viktig under intens muskelarbeid; i lignende forhold, i de vev som er mest utsatt for stress, er det en lokal økning i temperatur og trykk på karbondioksid, og derfor av blodsyre. Som forklart ovenfor, favoriserer alt dette overføringen av oksygen til vevet, og flytter hemoglobinkosisjonskurven til høyre.